1.Первичный уровень (пример структуры) - представляет собой точную последовательность связывания отдельных аминокислотных остатков, кодируемую полинуклеотидной последовательностью ДНК. В природе белки не встречаются в первичной структуре. Они могут занять его временно. Так называемый дисульфидный мостик также относится к первичной структуре белков.
Вне пептидной связи дисульфидный мостик является единственной другой ковалентной связью в молекуле белка. Он образуется путем связывания двух сульфгидрильных (тиоловых) групп остатков цистеина. Сочетание осуществляется разделением двух атомов водорода (дегидрирование). Два связанных остатка цистеина образуют общий цистин. Дисульфидный мостик может находиться либо между двумя отдельными полипептидными цепями (межцепочечные), либо из двух остатков цистеина, принадлежащих одной цепи (внутрицепь).
Первичная структура определяет другие уровни организации и является ключом к свойствам и функциям белка.
2. Вторичный уровень (вторичная структура) - это локальные складки основного каркаса полипептидной цепи, имеющие определенную периодичность. Каждая воспроизводимая и характерная форма называется отдельным типом вторичной структуры, такой как альфа-спираль, структура бета-листа, бета- и гамма-поворот и отсутствие порядка.
-Спираль - -спираль образуется, когда водородные связи возникают между каждой пептидной группой и третьей последующей.
Это заставляет полипептидную цепь изгибаться в месте -атома углерода. Один полный оборот такой спирали включает 3,6 аминокислотных остатка, а ее ход составляет 0,54 нм. -Спираль - это наиболее компактная форма полипептидной цепи из возможных. Обычно естественные -спирали закручены вправо.
-Спирали также могут образовываться, когда водородные мостики возникают между каждой пептидной группой и второй или четвертой после нее, но они относительно редки (например, коллаген ). Четырехцепочечный антипараллельный - лист
Лист - лист образуется, когда две относительно вытянутые полипептидные цепи расположены близко друг к другу, а их пептидные группы образуют межцепочечные (внутрицепочечные) водородные мостики.
Это относительно наиболее растянутая форма полипептидной цепи. Основа полипептидной цепи изгибается зигзагообразно и напоминает гармонику, на концах которой находятся -атомы углерода. -структура образуется внутри полипептидной цепи, когда основа цепи изгибается в противоположном направлении в присутствии инверсии пролина.
Чтобы сформировать -лист из нескольких цепей, они должны идти антипараллельно, т.е. если в данном направлении одна начинается с ее азотного конца, то следующая должна начинаться с углеродного конца. Хотя редко, встречаются и натуральные -листы с параллельными цепями.
3. Третичный уровень (третичная структура) - полное сворачивание полипептидной цепи в пространстве со всеми возможными ближними и дальними взаимодействиями. Этот уровень дает представление об общей форме белковой молекулы, а также о связях и отношениях между отдельными вторичными структурами. Третичная структура не является результатом действия случайных сил, а строго определяется аминокислотной последовательностью (первичной структурой) полипептидной цепи, то есть генетически детерминирована.
Трехмерная форма, которую белковая молекула принимает на уровне третичной структуры, называется конформацией. В физиологических условиях конформация претерпевает небольшие колебания, возникающие при взаимодействии с другими молекулами, связанными с функциональными проявлениями белков.
Форма белковой молекулы поддерживается множеством слабых нековалентных взаимодействий: Водородные связи - Водородные связи возникают, когда атом водорода притягивается двумя электроотрицательными атомами, один из которых предварительно связан. В этой ситуации атом водорода сильно притягивается к ним и стоит между ними как мостик (связь). В молекулах белков образуются несколько типов водородных связей.
Между атомом азота одной пептидной группы и атомом кислорода другой; фенольная группа тирозина с карбоксильной группой (аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота) или карбонильная группа пептидной связи. Водородные связи в десятки раз слабее ковалентных связей в полипептидной цепи, но из-за их большого количества вносят значительный вклад в поддержание конформации. Энергия связи 4,2 - 25 кДж / моль.
Гидрофобные взаимодействия - это силы притяжения, возникающие между ненагруженными группами, которые по мере приближения претерпевают временную поляризацию. Их максимальное действие происходит на расстоянии 0,32 - 0,37 нм, а на более близких расстояниях они приводят к отталкиванию. Поскольку значительное количество полярных групп собирается, когда полипептидная цепь сворачивается на коротком расстоянии, а силы притяжения являются аддитивными, они достигают высокого значения и необходимы для поддержания конформации белка. Энергия связи 4,2 кДж / моль.
Ионные связи - это электростатические силы притяжения между разно заряженными атомными группами и одноименными группами отталкивания. Поскольку количество и тип загруженных групп зависят от pH, ионные связи в молекуле белка также зависят от pH. При значительном повышении или понижении pH увеличивается диссоциация отрицательно или положительно загруженных групп, что приводит к диссоциации белковых комплексов. Ионные силы притяжения наиболее значительны около изоэлектрической точки белка. Энергия связи 21 кДж / моль.
Взаимодействия с p-связями - возникают, когда ароматические кольца фенилаланина, тирозина и триптофана расположены параллельно между их p-электронами, возникают слабые взаимодействия. Диполь-дипольные взаимодействия - не связаны напрямую с поддержанием конформации, но взаимодействия с другими молекулами важны. Белки имеют очень высокий дипольный момент: 310 Д (дебет) для инсулина, 1100 Д для g-глобулина. Для сравнения, вода имеет дипольный момент 1,8 D.
4. Четвертичный уровень (четвертичная структура) - это снова законченная пространственная форма, но связанных нековалентных белковых молекул. Он выражается в образовании олигомерных белков, но не каждый белок характеризуется этим четвертичным уровнем. Каждая отдельная молекула белка, имеющая характерную полную третичную структуру, называется субъединицей, а весь конгломерат называется олигомером. Не все белки имеют четвертичную структуру, поскольку большинство из них состоит из одной полипептидной цепи, а четвертичный уровень предполагает наличие как минимум двух.
Типичным примером белка с четвертичной структурой является гемоглобин. Белки в растворе, как они обычно существуют в живых клетках, претерпевают изменения в своей структуре, поскольку они подвергаются ряду влияний со стороны различных химических элементов, гормонов и других биохимических веществ.
Пространственная структура белка называется конформацией, а все изменения, независимо от того, значительны они или нет, называются конформационными изменениями. Благодаря своей пространственной структуре белки имеют собственный активный центр и множество аллостерических центров. Эти центры являются частями молекулы, которые приспособлены связываться с определенными веществами в клетке (например, гормонами и т.д.).